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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.rights.licensehttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0es_MX
dc.creatorRodrigo González Barrioses_MX
dc.creatorErnesto Soto_Reyeses_MX
dc.creatorRICARDO DAVID QUIROZ BAEZes_MX
dc.creatorEUNICE FABIAN MORALESes_MX
dc.creatorJosé Díaz-Chávezes_MX
dc.creatorVictor Del Castilloes_MX
dc.creatorJulia Mendoza Pérezes_MX
dc.creatorALEJANDRO LOPEZ SAAVEDRAes_MX
dc.creatorClementina Castroes_MX
dc.creatorLUIS ALONSO HERRERA MONTALVOes_MX
dc.date2014-
dc.date.accessioned2019-07-01T21:30:39Z-
dc.date.available2019-07-01T21:30:39Z-
dc.identifier.urihttp://repositorio.inger.gob.mx/jspui/handle/20.500.12100/17191-
dc.descriptionAntecedentes: La proteína Heterochromatin 1 (HP1) es importante en el establecimiento, la propagación y el mantenimiento de heterocromatina constitutiva, especialmente en la región pericentromerica. HP1 podría participar en el reclutamiento y dirigir Mis12 al centrómero durante la interfase, y HP1 interrupción o abrogación podría conducir a la pérdida de Mis12 incorporación en el cinetocoro. Por lo tanto, la estructura centrómero y la relajación del cinetocoro que se promueven en ausencia de Mis12 podrían inducir además la inestabilidad cromosómica (CIN) al reducir la capacidad del cinetocoro para anclar los microtúbulos. El objetivo de este estudio fue determinar si las alteraciones en la localización de las proteínas HP1 inducidas por la tricostatina A (TSA) modifican el reclutamiento de Mis12 y Centromere Protein A (CENP-A) en el centrómero y si los cambios en la expresión de proteínas HP1 y metilación de H3K9 En la cromatina centromérica aumentan el NIC en las células HCT116 y WI-38. Métodos: Se cultivaron células HCT116 y WI-38 y se trataron con TSA para evaluar CIN después de 24 y 48 h de exposición. Se realizaron ensayos de inmunofluorescencia, transferencia Western, ChIP y RT-PCR en ambas líneas celulares para evaluar la localización y abundancia de HP1α / β, Mis12 y CENP-A y para evaluar las modificaciones de la cromatina durante la interfase y la mitosis, así como después de 24 Y 48 h de tratamiento con TSA. Nuestros resultados muestran que la reducción inducida por TSA en las marcas de histonas heterocromáticas en la cromatina centromérica redujo HP1 en el centrómero en las células WI-38 no tumorales y que esta reducción se asoció con la detención del ciclo celular y CIN. Sin embargo, en las células HCT116, las proteínas HP1, junto con MIS12 y CENP-A, se trasladaron a la cromatina centromérica en respuesta al tratamiento con TSA, incluso después de la depleción de H3K9me3 en los nucleosomas centroméricos. El enriquecimiento de HP1 y la pérdida de H3K9me3 se asociaron con un aumento de CIN, lo que sugiere un mecanismo de respuesta a la cromatina centromérica y pericentromérica que aumenta la presencia de proteínas HP1 en esas regiones, posiblemente asegurando la segregación cromosómica a pesar de CIN grave. Nuestros resultados proporcionan una nueva visión del paisaje epigenético de la cromatina centromérica y el papel de las proteínas HP1 en CIN.es_MX
dc.formatAdobe PDFes_MX
dc.languageenges_MX
dc.publisherBioMed Centrales_MX
dc.relationhttps://celldiv.biomedcentral.com/articles/10.1186/s13008-014-0006-2es_MX
dc.relation.requiresSies_MX
dc.rightsAcceso Abiertoes_MX
dc.sourceCell Division (1747-1028) vol. 9 (2014)es_MX
dc.subjectBIOLOGÍA Y QUÍMICAes_MX
dc.subjectCiencias de la vidaes_MX
dc.subjectGenéticaes_MX
dc.subjectProteínases_MX
dc.subjectGeneticses_MX
dc.subjectProteinses_MX
dc.titleDifferential distribution of HP1 proteins after trichostatin a treatment influences chromosomal stability in HCT116 and WI-38 cellses_MX
dc.typeArtículoes_MX
dc.audienceResearcherses_MX
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